Hemoglobina (Hb) foi incorporada em Dimetilaminoetil metacrilato (DMAEMA), na preparação de um filme e este foi modificado em eletrodo de grafite pirolítico (PG). O espectro de UV-Vis sugeriu que a hemoglobina no filme manteve sua estrutura secundária. Conseqüentemente, foram observados um par de picos voltamétricos cíclicos, estáveis, bem definidos e quasi-reversíveis, com o potencial formal de -206 mV (vs. eletrodo de calomelano saturado), característico do par redox Fe(III)/Fe(II) do grupo heme da proteína. A constante de velocidade aparente da transferência de elétron heterogênea e outros parâmetros eletroquímicos foram apresentados. A atividade catalítica da Hb em filmes de DMAEMA, frente ao peróxido de hidrogênio, foi também investigada.

Hemoglobin (Hb) was incorporated in dimethylaminoethyl methacrylate (DMAEMA) to form a film and the film was modified on pyrolytic graphite (PG) electrode. UV-Vis spectra suggested that Hb in the film could keep its secondary structure. Consequently, a pair of stable, well-defined, and quasi-reversible cyclic voltammetric peaks could be observed with the formal potential at -206 mV (vs. saturated calomel electrode), characteristic of heme Fe(III)/Fe(II) redox couple of the protein. The apparent heterogeneous electron transfer rate constant and other electrochemical parameters were presented. The catalytic activity of Hb in DMAEMA films toward hydrogen peroxide was also investigated.