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au:LOPEZ-BELTRAN, CARLOS
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Manejo de neoplasias oncohematológicas en el contexto de la pandemia de COVID-19: recomendación de expertos
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Alcarraz, Cindy
; Samanez, César
; Quintana, Shirley
; Aliaga, Rolig
; Lopez, Lourdes
; Vasquez, Jule
; Enriquez, Daniel
; Custodio, Yinno
; Beltran, Brady
; Runciman, Thanya
; Castro, Denisse
; Paredes, Sally
; Barrionuevo, Carlos
; Dueñas, Daniela
; Hijar, Gisely
.
ABSTRACT The ongoing COVID-19 pandemic caused by severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) is a global public health crisis. Many reports indicate disappointing results in cancer patients compared to the general population. Therefore, experts in the management of oncohematological malignancies from the National Institute of Neoplastic Diseases, national hospitals and a private clinic in Metropolitan Lima have developed recommendations obtained by consensus to continue with the management of patients with oncohematological neoplasms safely in the face of the pandemic.
RESUMEN La pandemia por COVID-19 originado por el Coronavirus 2 causante de síndrome respiratorio agudo severo (SARS-CoV-2) es causante de una crisis de salud pública a nivel global. Muchos reportes indican resultados desalentadores en pacientes con cáncer respecto a la población general. Por ello, los expertos en el manejo de neoplasias oncohematológicas del Instituto Nacional de Enfermedades Neoplásicas, hospitales nacionales y una clínica privada de Lima Metropolitana han desarrollado recomendaciones obtenidas por consenso para continuar con el manejo de pacientes con neoplasias oncohematológicas en forma segura ante la coyuntura de pandemia.
2.
Trabajos de investigación presentados en el L Congreso Mexicano de Anestesiología: Chihuahua 2017. México
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Ríos Medrano, Alea Fernanda
; Herrero Trujillano, Manuel
; Robles López, Maria Decire
; Rodríguez Barajas, Ruben
; Gutiérrez-Martínez, Paola Virginia
; Ramírez-Gómez, Melba
; Olvera-Hernández, Jesus Arnoldo
; Márquez Noyola, Elizabeth Alicia
; Almonte de León, Héctor
; Hernández Mancilla, Arturo
; Castro Salinas, José Ernesto
; Medrano-Duarte, Olga Abigahil
; Ramírez-Mendoza, Karla
; Rodriguez-Nieves, Georgina Monserrat
; Pareces Ríos, Adriana
; Ruiz-Rubio, Yolanda
; Hernández-Santiago, María Guadalupe
; Ramírez Mendoza, Karla
; Medrano Duarte, Olga Abigahil
; Martínez-Alpuche, Rocío Adriana
; Valenzuela-Priego, Francisco
; Álvarez-Santiago, José Heriberto
; Lugo-Rodríguez, Julian
; Betancourt-Sandoval, Alonso
; Prince-Angulo, Silvia Annel
; Martínez-Felix, Israel
; Salazar-Castro, Laura
; Espinazo-Quintero, Erendira
; Otañez, Monica Thalia
; Priego, Gloria
; Alzate, Ana Lizette
; Salazar, Laura Elena
; Nieblas, Mariela
; Martinez, Israel
; Alvarez-Betancourt, Ana Elsa
; Sánchez-Hernández, Eloy
; Romo-Serrano, Erika
; Rodríguez-Jauregui, Adriana
; Díaz-Aceves, Erica Raquel
; Arteaga-Trejo, Jaime
; Rodríguez-Jáuregui, Adriana
; Robles-Lopéz, María Decire
; Ibarra-González, María Livier
; Alvarez-Betancourt, Ana Elsa
; Díaz-Aceves, Erica Raquel
; Arteaga-Trejo, Jaime
; Santana-Sonora, Beatriz Alejandra
; Prince-Angulo, Silvia Annel
; Sandoval-Rivera, Arturo Guadalupe
; Camacho-López, Jesús Erick
; Alzate-Moctezuma, Ana Lizette
; Valencia-Echávarri, Andrea
; Canales-Bonilla, Carlos Patricio
; Ramos-Hernández, Julia Demetria
; Flores-Posada, Jesus Jonathan
; Muñoz Garcia, Aleyda
; Osorio Santiago, Maria Areli
; Lopez Cartita, Victor
; Ortega, Julio
; Fuentes García, Víctor E
; Moyao García, Diana
; Villars Zamora, Elvia Gabriela
; Prince Angulo, Silvia Annel
; Gerardo Angulo, Alma Ruth
; Martinez Felix, Israel
; Ayala Camargo, Yuridia
; Esquer de la Rosa, Jaquelyn Roxana
; Trapaga Millares, Yazmin
; Sánchez León, Claudia Elena
; Vásquez Puente, Felipe
; Rojo Medina, Victor Javier
; Urias Romo de vivar, Emma Gabriela
; Prince Angulo, Silvia Annel
; Ojeda Ramos, Joel
; Caceres Figueroa, Leonardo Andres
; Martinez Reyes, Maria Fernanda
; Contreras Ramírez, Nathalie
; Martínez Barreto, Nelly
; Ruelas León, Berenice
; Reyes Salgado, Karla
; Ruvalcaba Sánchez, Rafael
; Núñez Valencia, Carolina
; Escamilla Asiain, Gabriela
; Carranza-Cortés, José Luis
; Puga-Flores, Eva del Carmen
; Jiménez-Cardona, María Beatriz
; Puga-García, Diana Marisol
; Alcaraz-Ramos, Rosina
; Martinez-Delgado, Olinda
; Zamudio-Gracia, Carlos Amador
; Mireles Vega, Elizabeth
; Hernández López, Clara
; Ceballos Niño, Jose Luis
; Carreño Caballero, Jessica
; Montiel Jarquín, Álvaro José
; López García, Ingrid
; Serrano Cuevas, Beatriz
; Martinez Marin, Dolores Guillermina
; Díaz-Aceves, Erica Raquel
; Romo-Serrano, Erika
; Campechanos-Asencio, María de los Ángeles
; Rodríguez-Jáuregui, Adriana
; Betancourt-Álvarez, Ana Elsa
; Arteaga-Trejo, Jaime
; Arteaga-Trejo, Jaime
; Romo-Serrano, Erika
; Rios-Navarro, Ramón Alejandro
; Rodriguez-Jauregui, Adriana
; Alvarez-Betancourt, Ana Elsa
; Diaz Aceves, Érica Raquel
; Calleja-Zenteno, Liliana
; Fernández-Vázquez, María Urbelina
; Carreño-Caballero, Jessica
; Serrano Cuevas, Beatriz
; Montiel Jarquín, Álvaro José
; Carreño- Caballero, Jessica
; Cortes- Pineda, Claudia
; Fernández-Vázquez, María Urbelina
; Hernández-Domínguez, Juan
; Serrano-Cuevas, Beatriz
; Ruiz- Luna, Mayra
; Gómez-Moreno, Julieta Berenice
; Hernández-Santiago, Maria Guadalupe
; Ruiz-Rubio, Yolanda
; Ruiz-Serrano, Ana Cristina
; Medina-Flores, Aleida
; Sánchez Torres, Claudia
; Osorio Santiago, María Areli
; Lee, Angel
; Correa-Ovis, Jose Francisco
; Priego-Martínez, Luis Alberto
; Valencia-Carrillo, Miguel
; Sánchez-Arteaga, Sofia
; Cruz-Márquez, Abraham Josué
; Duran-Zamora, Karina Aurora
; Corral-Guerrero, Sergio Francisco
; Arce Bojorquez, Brisceyda
; Medina, Francisco
; Felix, Pavel
; Estrada, Haydeé Gloria
; González-Herrera, Francisco Javier
; Zepeda Olivera, Silvia
; Pablo-Yañez, Julio Cesar
; Colores Velazquez, Julio Cesar
; Calva Maldonado, Miguel
; Veyna Rocha, Sissy Barubi
; Veyna Rocha, Abraham Irishd
; Rodríguez-Rodríguez, María Guadalupe
; Castillo- Rodriguez, Juan Orlando
; Martínez-Figueroa, Brenda Paola
; Romero Guillén, Lorena Priscila
; Pavía Vega, Susy Sáez
; Jiménez Siles, María Eugenia
; Hurtado Reyes, Ignacio Carlos
; Rojas Zarco, Eder Marcelo
; Sánchez Tapia, Mario Alberto
; Villicaña-Ayala, Carolina
; Díaz-Aguilar, Marco Antonio
; Apolinar Jiménez, Evelia
; García-Parra Pérez, Paola Carolina
; García-Parra Pérez, Natalia Cristina
; Yee-Rendón, Zumey
; Valle-Leal, Jaime Guadalupe
; Reyes-Jiménez, Gerardo Antonio
; Ortiz-Magallanes, Elías
; Sanchez-Aguilar, Maricela
; Mota-Figueroa, Roanne Patrician
; Espinosa-Tadeo, Aldo Ernesto
; Díaz-Hernández, Alejandro Eduardo
; Cendón-Ortega, María Mercedes
; Ortega-Ponce, Fabiola Estela Elizabeth
; Romero-Guillen, Lorena Priscila
; Cruz Castañedo, Greta
; Constantino-Rivera, Luis Armando
; Gordillo-Paniagua, Jorge Alberto
; Contreras-Ramírez, Nathalie
; Bernal-Zambrano, Luis Omar
; Flores-Alvarado, Rosa María
; Ferrera-Sarquís, María Aurora
; Espino Vega, Ana Frain
; Guillen-Narváez, María del Rocio
; López-García, Rocío Angélica
; Martínez-Sánchez, Angélica
; Huerta-Beltrán, Juana Geraldine
; Gómez-Rojas, Juan Pablo
; Rivera-Ruiz, Rodolfo Eduardo
; Ramírez Reyes, Liliana Georgina
; Muñoz Martínez, Raúl
; Martínez-Morales, Nayeli Noemi
; Mariscal-Cervantes, Beatriz
; Chávez-Barragán, Oscar Fernando
; Barrera-de León, Juan Carlos
; Carrillo-Guerra, Valentin
; Huitrón-Hernández, José Alonso
; De la Rosa-Fabián, Viviana Marysela
; Zertuche-Méndez, David Ricardo
; Riquelme Holguin, Karla Talia
; Gutierrez Beltran, Maria del Refugio
; Martinez-Tapia, Maria Elena
; Amezquita Esparza, Monica
; Portillo Villalobos, Samantha
; Díaz Solís, Erick Iván
; Estrada Utrera, Maria Sandra
; Islas Ruz, Félix Gilberto
; Pérez Díaz, Roberto
; Chávez-Contreras, Sara Idali
; Zepeda Olivera, Silvia
; Calva-Maldonado, Miguel
; Fragoso-Avilés, Fabían
; Rosa-Moya, Griselda de la
; Ávila-López, Armando
; López Castruita, Victor Manuel
; Manrique Carmona, Luisa Piedad
; Ramírez- Martínez, Elizabeth
; Rojas-Peñaloza, Janeth
; López-Gómez, Antonio
; Veyna Rocha, Abraham Irishd
; Veyna Rocha, Sissy Barubi
; Torres Hernández, Rosa
; Aleman-Ortega, Cristina
; Guevara-Pérez, Alejandra
; Castillo Gamez, Tobias Francisco
; Gutierrez Beltran, María del Refugio
; Martínez Tapia, María Elena
; Alanis Uribe, Karla
; Guerrero Morales, Fernando
; Molina Rodríguez, Gloria
; Gómez Cruz, José Roberto
; Tapia Castro, Gabriela
; Ley, Marcial Luis
; Castro Ortega, Julio
; Martínez, Leo Bruno
; Portugal Moreno, Víctor Hugo
; García Cabello, Luis Manuel
.
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3.
Characterization of recombinant human lysosomal beta-hexosaminidases produced in the methylotrophic yeast Pichia pastoris
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Espejo-Mojica, Angela J.
; Mosquera, Angela
; Rodrfguez-Lopez, Alexander
; Diaz, Dennis
; Beltran, Laura
; Hernandez, Francy Liliana
; Alméciga-Diaz, Carlos J.
; Barrera, Luis A.
; Salcedo-Reyes, Juan Carlos
.
Resumen Las β-hexosaminidasas (Hex) son enzimas diméricas involucradas en la degradación lisosomal de glicolípidos y glicanos. Estas enzimas están formadas por las subunidades α- y/o β-codificadas por los genes HEXA and HEXB respectivamente. Las mutaciones de estos genes conducen a las enfermedades de Tay Sachs o Sandhoff, que son desórdenes neurodegenerativos causados por la acumulación de glicolípidos no degradados. Aunque las Hex derivadas de tejido han sido ampliamente caracterizadas, la información disponible sobre las p-hexosaminidasas recombinantes es limitada. En este estudio se produjeron Hex recombinantes lisosomales (rhHex-A, rhHex-B y rhHex-S) en la levadura metilotrófica Pichia pastoris GS115. Las actividades específicas más altas de las enzimas fueron 13.124, 12.779, 14.606 U .mg-1 para rhHex-A, rhHex-B y rhHex-S, respectivamente. Estos resultados fueron 25 a 50 veces más altos que los obtenidos de leucocitos humanos normales. Las proteínas se purificaron y se caracterizaron a diferentes condiciones de pH y temperatura. Todas las proteínas fueron estables a pH ácido y a 4°C y 37°C. A 45°C la rhHex-S se inactivó completamente, mientras que rhHex-A y rhHex-B mostraron alta estabilidad. Este estudio demuestra el potencial de P. pastoris GS115 para la producción de enzimas lisosomales poliméricas y presenta la caracterización de distintas β-hexosaminidasas recombinantes producidas en un único hospedero.
Abstract β-hexosaminidases (Hex) are dimeric enzymes involved in the lysosomal degradation of glycolipids and glycans. They are formed by α- and/or β-subunits encoded by HEXA and HEXB genes, respectively. Mutations in these genes lead to Tay Sachs or Sandhoff diseases, which are neurodegenerative disorders caused by the accumulation of non-degraded glycolipids. Although tissue-derived Hex have been widely characterized, limited information is available for recombinant α-hexosaminidases. In this study, human lysosomal recombinant Hex (rhHex-A, rhHex-B, and rhHex-S) were produced in the methylotrophic yeast Pichia pastoris GS115. The highest specific enzyme activities were 13,124 for rhHexA; 12,779 for rhHex-B; and 14,606 U .mg-1 for rhHex-S. These results were 25- to 50-fold higher than those obtained from normal human leukocytes. Proteins were purified and characterized at different pH and temperature conditions. All proteins were stable at acidic pH, and at 4 °C and 37 °C. At 45 °C rhHex-S was completely inactivated, while rhHex-A and rhHex-B showed high stability. This study demonstrates P. pastoris GS115 potential for polymeric lysosomal enzyme production, and describes the characterization of recombinant β-hexosaminidases produced within the same host.
Resumen As β-hexosaminidases (Hex) são enzimas diméricas envolvidas na degradação lisossomal de glicolipídeos e glicanos. Essas enzimas são formadas por subunidades a- e/ou p-codificadas pelos genes HEXA e HEXB, respectivamente. As mutações nesses genes causam a doença de Sandhoff ou Tay Sachs, que são desordens neurodegenerativas causadas pela acumulação de glicolipídeos não degradados. Embora Hex derivadas de tecido hajam sido caracterizadas extensivamente, as informações disponíveis sobre as p-hexosaminidases recombinantes são limitadas. Esse estudo produziu Hex recombinantes lisossomais (rhHex-A, rhHex-B e rhHex-S) na levedura metilotrófica Pichia pastoris GS115. As atividades específicas mais altas das enzimas foram 13.124, 12.779, 14.606 U .mg-1 para rhHex-A, rhHex-B y rhHex-S, respectivamente. Esses resultados foram 25 a 50 vezes mais altos do que os obtidos a partir de leucócitos humanos normais. As proteínas foram purificadas e caracterizadas em diferentes condições de pH e temperatura. Todas as proteínas foram estáveis a pH ácido e a 4°C e 37°C. A 45°C a rhHex-S foi completamente inativada, enquanto rhHex rhHex-A e B se mostraram altamente estáveis. Esse estudo demonstra o potencial de P. pastoris GS115 para a produção de enzimas lisossomais poliméricas e apresenta a caracterização de diferentes p-hexosaminidases recombinantes produzidas em único hospedeiro.
https://doi.org/10.11144/Javeriana.SC21-3.corh
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