Variable amounts of the two multienzymatic systems, trypsin-chymotrypsin-peptidase and pepsin-pancreatin, were utilized for evaluating the effect of Carioca's bean tannins on the digestibility of native and denatured phaseolin. Three methods were used for this evaluations: the pH drop method, measurement of degree of hydrolysis by the ninhidrin reaction, and by electrophoretic techniques. The results showed the adverse effect of condensed tannins on phaseolin digestibility, for the two multienzymatic systems. Ours results strongly indicate that phaseolin is dificult to be hydrolysed when saturated with tannins (5/20 tannin/protein ratio w/w or higher). Resistant peptides of 45.7KDa and 24KDa, that remained intact even after prolonged digestion were detected. This was due to the presence of very resistant tannin/protein complexes, which were not hydrolysed even at high enzyme concentrations. These results suggested the simultaneous reaction of tannins in a specific manner with more than one site on the protein, forming a protein-enzyme-tannin complex (PTE*) producing an undigestible phaseolin fraction.

Cantidades variables de dos sistemas multienzimáticos de tripsina-quimotripsina-peptidasa y pepsina-pancreatina, fueron utilizados para evaluar el efecto de los taninos provenientes de frijol Carioca (Phaseolus vulgaris L.) sobre la digestibilidad de la faseolina, en las formas nativa y denaturalizada. Esta evaluación hecha por los métodos de caida de pH, de hidrólisis en medio tamponado con posterior medición del grado de hidrólisis con ninhidrina y por la técnica electroforética, demostró el efecto adverso de los taninos condensados sobre la digestibilidad de la faseolina, después de producirse una significativa inhibición en el grado de hidrólisis de esa proteína por los dos sistemas multienzimáticos. Se comprobó la dificultad de hidrólisis de la faseolina cuando esta unida al tanino en el punto de saturación (proporción 5/20 tanino/proteína p/p y mayores), después de detectarse en los perfiles electroforéticos, péptidos de 45.7 y 24KDa, resistentes a la hidrólisis hasta por prolongados períodos de incubación. Esto se debió a la existencia de un complejo de naturaleza refractária no digeríble, incluso en condiciones excesivas de enzima. Los resultados sugieren la unión simultánea del tanino con mas de un ligante a través de sus múltiples grupos hidróxilos libres, formando un complejo proteína-tanino-enzima (PTE)* que correspondería a la fracción no digeríble de la faseolina.