Transição da respiração aquática para a aérea: efeitos do CO₂ sobre a função de hemoglobina ^*

Resumo

A dependência do pH do efeito específico ao CO₂ (pCO₂ = 30 torr) sobre os equilíbrios de oxigênio foi medida nas hemoglobinas de quatro espécies de peixe e um anfíbio: Leiostomus xanthurus (teleósteo marinho), Brachyplatystoma sp. (bagre da Amazônia), Hopiostermum littorale (cascudo, de respiração aérea), Lepidosiren paradoxa (pirambóia, peixe pulmonado de respiração aérea) e Typhlonectes compressicauda (um Ceciliídeo). O conteúdo de CO₂ no sangue de peixe de respiração aérea e anfíbios é consideravelmente mais alto que os de respiração aquática, contudo, as hemoglobinas examinadas dos de respiração aérea não apresentou adaptação especial à carga aumentada de CO₂. Embora o efeito do pH sobre os equilíbrios de oxigênio das diferentes hemoglobina tenha variado grandemente, do efeito de Root para o efeito de Bohr invertido, o efeito de CO₂sobre a afinidade do oxigênio foi muito semelhante para todos, exceto para o bagre Brachyplatystoma sp., que foi um pouco maior. A queda na afinidade do oxigênio, efetuada pelo CO₂, aumentou incrementando o pH para cada hemoglobina examinada. A mudança no efeito de Bohr, Δ log P₅₀/Δ PH medida em pH 7.5 foi semelhante para todas as cinco hemoglobinas, cerca da metade da produzida pelo CO₂ para a Hb A humana. Isto sugere que metade das cadeias de cada hemoglobina pode ter bloqueado os grupos aminos terminais.

Summary

The pH dependence of specific effect of CO₂ (pCO₂ = 30 torr) on oxygen equilibria has been measured for the hemoglobins of four species of fish and one anphibian: Leiostomus xanthurus (marine teleost), Brachyplatystoma sp. (Amazonian catfish), Hoplosternum Littorale (air-breathing catfish), Lepidosiren paradoxa (air-breathing lung-fish), and Typhlonectes compressicauda (a Caecilian). The blood CO₂, content of air-breathing fish and anphibians is considerably higher than that of water breathers, yet the hemoglobins examined from the air breathers showed no special adaptation to the increased CO₂ load. Although the effect of pH on the oxygen equilibria of the different hemoglobins varied greatly from Root effect to reverse Bohr effet, the effect of CO₂on the oxygen affinity was very similar for all but that of the catfish, Brapehyplatystoma sp., for which the effect was somewhat larger. The drop in oxygen affinity brought about by CO₂ increased with increasing pH for each hemoglobin examined. The change in the Bohr effect, Δ log P₅₀/Δ pH measured at pH 7.5 was similar for all five hemoglobins, about half that produced by CO₂ for human Hb A, This suggests that half the chains of each hemoglobin may have blocked grupos terminais aminos.

Texto disponível apenas em PDF

• *
  — Versão original inglesa publicada em Comp. Biochem. Physiol. vol. 62a(1). 1979

Datas de Publicação

• Publicação nesta coleção
  Dez 1978