O gene roughest-irregular chiasm C ( rst-irreC) de Drosophila melanogaster, codifica uma glicoproteína transmembranar contendo cinco domínios semelhantes a imunoglobulina em sua porção extracelular e uma cauda intracitoplasmática rica em serina e treonina, assim como alguns sequências conservadas que sugerem atividade transdutora de sinais. No olho composto, mutantes rst-irreC de perda de função não apresentam uma característica "onda" de morte celular programada que ocorre no início do período pupal e que é essencial para a eliminação de células interomatidiais em excesso. Aqui descrevemos uma investigação sobre o papel desempenhado pela molécula Rst-IrreC no disparo da morte celular programada. Ensaios de expressão transiente "in vivo" demonstraram que a remoção dos 80 aminoácidos finais da porção carboxil terminal produz uma isoforma da proteína que é extremamente tóxica para as larvas. Esta toxicidade é suprimida se 47 aminoácidos adicionais, contendo uma região rica em glutamina (região "opa-like"), forem também removidos da proteína. Os resultados sugerem a possibilidade de que o domínio "opa-like" e o terminal carboxila ajam em conjunto para modular a função de rst-irreC na apoptose, e esta implicação é discutida dentro do contexto dos mecanismos gerais causadores de doenças neurodegenerativas associados a proteínas ricas em glutamina em humanos.
Drosophila; rst-irreC; regiões ricas em glutamina; morte celular
