Duas estirpes de rizóbia isoladas de solos de várzea da Amazônia Central produziram grandes quantidades de proteases alcalinas extracelulares, usando fontes baratas de carbono e nitrogênio. Os extratos brutos de proteases foram ativos em pH 9,0-11,0. As temperaturas ótimas foram de 35 ºC para a enzima do Rhizobium R-986 e de 55 ºC para a do Bradyrhizobium R-993. As atividades proteolíticas aumentaram na presença de 5 mM dos íons Na+, Ca2+ , Mg2+ e Mn2+ . As proteases secretadas pelos rizóbios foram fortemente inibidas por PMSF, um inibidor de serina protease. As enzimas foram ativas na presença de surfactantes (SDS e Triton X-100), e estáveis na presença de agentes oxidantes (H2O2) e redutores (β-mercaptoetanol) e solventes orgânicos (acetona, hexano, metanol, 1-propanol e tolueno).
