Isolaram-se lectinas de sementes de Canavalia ensiformis e Dioclea grandiflora. Coluna de filtração em gel produziu uma fração correspondente Con A ou lectina de D. grandiflora, enquanto ensaios de eritroaglutinação revelaram uma fração distinta, com uma lectina que aglutinou glóbulos vermelhos humanos, mas não de coelho. Cromatografia de interação hidrofóbica mostrou que a fração contendo a última lectina rendeu uma proteína que prontamente aglutinou eritrócitos humanos. Essa lectina também foi purificada por cromatografia de afinidade em coluna Lac-Sepharose e mostrou propriedades similares àquela purificada da coluna de interação hidrofóbica. Apesar de pequenas diferenças (conteúdo de carboidratos ou A1%1cm), ambas lectinas mostraram propriedades moleculares semelhantes, consistindo em dois monômeros não-covalentemente ligados, com Mr de 29-30 kDa, e com valores de pI que as indicavam como proteínas pouco acídicas. As lectinas de C. ensiformis (CEL-II) e D. grandiflora (DGL-II) reconheceram especificamente o grupo sanguíneo "H-type 2" (alfa-L-Fuc (1-2)-beta-D-Gal (1-4)-beta-D-GlcNAc-O-R), com ligação mais fraca com os grupos "H-type 1, H-type 3, H-type 4, Leª ou Le y. Inibição de eritroaglutinação por carboidratos mostrou que açúcares simples foram fracamente reconhecidos pelas lectinas. A região N-terminal apresentou um seqüência única observada apenas em algumas lectinas de Diocleinae (denominadas tipo II). Os resultados confirmam a existência de um segundo tipo distinto de lectina, filogeneticamente próxima a espécies de Diocleinae. Os dados indicam uma similaridade funcional entre as lectinas desse tipo, que possuem características que as distinguem das clássicas lectinas Man/Glc.
Diocleinae; Leguminoseae; caracterização; lectinas
