O presente trabalho teve por objetivo purificar e caracterizar a fração lipolítica secretada por uma linhagem de Rhizopus sp. Apenas 3 etapas de purificação foram necessárias para alcançar homogeneidade em eletroforese de proteína desnaturada. Uma única banda com massa molecular de 37,5 KDa e atividade específica de 1446U/mg foi obtida. A fração purificada apresentou 2 isoformas de lipase, ambas com temperatura ótima de atividade igual a 50ºC, mantiveram-se estáveis entre valores de pH entre 6,5 e 7,5 e a temperaturas inferiores a 50ºC e mantiveram sua atividade na presença de hexano. A fração lipolítica foi inativada por Hg+ e por n-bromosuccinimida e ativada por Na+.
Lipase; Rhizopus sp.; purificação; caracterização bioquímica
