Neste trabalho é proposto o primeiro modelo por homologia para a nucleosídeo hidrolase de Leishmania donovani construído a partir das estruturas das nucleosídeo hidrolases de Crithidia fasciculata e de Leishmania major. Usando as informações de interação entre o inibidor p-aminofeniliminoribitol e a nucleosídeo hidrolase de Crithidia fasciculata foram planejados dois novos potenciais inibidores, os quais apresentam novas interações com alguns resíduos da bolsa hidrofóbica do sítio ativo do modelo. Simulações por dinâmica molecular dos protótipos ancorados nos sítios ativos do modelo e das enzimas usadas como moldes, mostraram que, diferente do p-aminofeniliminoribitol, eles permaneceram ancorados nos sítios ativos das três enzimas ao longo de toda a dinâmica, interagindo fortemente com os aminoácidos da bolsa hidrofóbica.
