Neste artigo, as propriedades emulsificantes da proteína isolada de soja (SPI) foram evidenciadas mostrando que estas macromoléculas sofrem mudanças conformacionais quando adsorvidas em interfaces. Investigou-se a conformação das cadeias proteicas ancoradas nas regiões interfaciais de emulsões de óleo em água (o/a) através de técnicas de espalhamento de raios X (SAXS) e de imagem (microscopia eletrônica de varredura (SEM)). O valor médio do raio de giro (Rg) da SPI (aq) é 20 nm e aumenta para 30 nm em emulsões o/a; as proteínas atuam como moléculas anfifílicas expondo seus núcleos hidrofóbicos ao óleo e os resíduos hidrofílicos à fase aquosa. Este valor ainda é maior após o spray drying das emulsões, na interface o/ar das respectivas microcápsulas. As paredes das microcápsulas são fractais de objetos agregados com superfícies rugosas, que são alisadas pela presença de um agente de reticulação.
