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Anais da Academia Brasileira de Ciências

versão impressa ISSN 0001-3765versão On-line ISSN 1678-2690

Resumo

CARMONA, Adriana K.; JULIANO, Maria Aparecida  e  JULIANO, Luiz. The use of Fluorescence Resonance Energy Transfer (FRET) peptidesfor measurement of clinically important proteolytic enzymes. An. Acad. Bras. Ciênc. [online]. 2009, vol.81, n.3, pp.381-392. ISSN 0001-3765.  http://dx.doi.org/10.1590/S0001-37652009000300005.

As enzimas proteolíticas têm um papel fundamental em muitos processos biológicos e estão associadas a vários estados patológicos. Por isso, o estudo da especificidade das peptidases pode ser importante para uma melhor compreensão da função destas enzimas e para o desenvolvimento de inibidores. Os substratos com supressão intramolecular de fluorescência constituem uma excelente ferramenta, pois permitem o monitoramento da reação de forma contínua, proporcionando um método prático e rápido para a determinação da atividade enzimática. A hidrólise de qualquer ligação da cadeia peptídica entre o grupo doador e o grupo supressor gera fluorescência que permite detectar concentração nanomolar de enzima. Os ensaios podem ser acompanhados diretamente na cubeta ou adaptados para determinações de fluorescência em leitoras de placa. A síntese dos peptídeos com supressão intramolecular de fluorescência contendo o grupo fluorescente Abz (orto-aminobenzóico) e o grupo supressor EDDnp (N-[2, 4-dinitrofenil]-etilenodiamino ou Dnp (2, 4-dinitrophenyl) foi otimizada pelo nosso grupo e tornou-se uma importante linha de pesquisa no Departamento de Biofísica da Universidade Federal de São Paulo. Recentemente, foram desenvolvidas bibliotecas de peptídeos fluorogênico contendo Abz/Dnp como grupo doador/supressor trazendo um grande avanço no estudo de especificidade das peptidases. Esta revisão apresenta o trabalho desenvolvido pelo nosso grupo entre 1993 e 2008 sobre a síntese de peptídeos e o estudo da especificidade de peptidases.

Palavras-chave : ensaios contínuos; substratos com supressão intramolecular de fluorescência; substratos fluorogênicos; enzimas proteolíticas; enzima conversora da angiotensina I; neprilisina.

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