Em recentes publicações têm sido descritos vários processos para obtenção de peroxidases. O propósito deste trabalho foi extrair peroxidase de folhas de Copaifera langsdorffii e caracterizar parcialmente a enzima usando planejamento experimental e teste univariado, para confirmação dos resultados obtidos por planejamento experimental. A atividade da peroxidase foi medida usando sistema guaiacol: peróxido de hidrogênio. A peroxidase isolada apresentou 81,6% da atividade da horseradish peroxidase e é de fácil obtenção, a partir de folhas de uma árvore abundante em todo o país. A peroxidase semi-purificada (COP) foi obtida pela precipitação do extrato bruto com acetona 65% (v.v-1), produzindo o pó cetônico. A COP apresentou atividade ótima na faixa de pH 5,0 a 7,0 e temperatura de 5 a 45 °C, com atividade máxima em pH 6,0 e 35 °C. A enzima mostrou-se estável em temperaturas inferiores a 50 °C e pH entre 4,5 e 9,0, por até 24 horas. A peroxidase foi inativada após 4 horas a 80 °C e após 3 minutos a 96 °C. Esta enzima demonstra possibilidade para ser usada como reagente para diagnósticos, construção de biossensores e outros métodos analíticos em vários campos da ciência.
copaíba; enzima; extrato vegetal
