Resumen

CRUZ, Vinícius D'Arcadia et al. Purification and characterization of β-Fructosidase with inulinase activity from Aspergillus niger - 245. Braz. arch. biol. technol. [online]. 1998, vol.41, n.3, pp. 0-0. ISSN 1516-8913.  http://dx.doi.org/10.1590/S1516-89131998000300003.

Aspergillus niger - 245, isolado do solo mostrou boa atividade de b-frutosidase meio formulado com extrato de tubérculos de dahlia. A enzima foi purificada por precipitação em sulfato de amônia e percolada em colunas de DEAE-Sephadex A-50 e CM-celulose, produzindo um único pico em todas as fases de purificação e mantendo a relação I/S entre 0,32 a 0,39. O pH ótimo para a atividade de inulinase (I) foi encontrado entre 4,0 - 4.5 e para a atividade de invertase (S) em 2,5 e 5,0. A temperatura ótima foi de 60^O.C para ambas as atividades e nenhuma perda foi observada quando mantida nesta temperatura por 30 min. Os valores de K_m foram de 1,44 e 5,0, respectivamente, para I e S e os valores de V_m de 10,48 e 30,55, respectivamente. A atividade I foi fortemente inibida por Hg²⁺, Ag⁺ e 2 x 10^-3 M de glicose, mas não por frutose na mesma concentração. A enzima mostrou um mecanismo de exo-ação, atuando sobre a inulina de diferentes origens. Em condições de ensaio foi obtida hidrólise total de frutanas, apesar de ter mostrado maior atividade sobre a inulina de chicória que sobre as de alcachofra de Jesrusalém e dahlia, nos primeiros 30 minutos de reação. Os resultados obtidos sugerem que a enzima apresenta bom potencial para aplicações industriais na preparação de xaropes de frutose.

Palabras llave : inulinase; invertase; β-fructosidase; inulin; fructose syrup; Aspergillus niger.