Resumen

PEREZ-SAYANS, M et al. Uma atualização na estrutura, função e regulação das V-ATPases: o papel das subunidades C. Braz. J. Biol. [online]. 2012, vol.72, n.1, pp.189-198. ISSN 1519-6984.  http://dx.doi.org/10.1590/S1519-69842012000100023.

As Vacuolar ATPases (V-ATPases) estão presentes nas células especializadas em secreção de protões, nas quais eles são bombeados através das membranas de vários organelos intracelulares e da membrana plasmática. O mecanismo de transporte de protões é eletrogênico e estabelece um pH ácido e um potencial transmembrana positivo nestes compartimentos intracelulares e extracelulares. As V-ATPases foram encontradas em todas as células eucarióticas, praticamente idênticas em termos de composição das suas subunidades. Elas têm duas estruturas distintas: um setor periférico catalítico (V1) e uma membrana hidrofóbica (V0), responsável pela condução de protões. A atividade das V-ATPases é regulada por três mecanismos diferentes, os quais controlam a densidade de bomba, associação/dissociação de domínios V1 e V0, e a atividade secretora. A subunidade C é uma proteína de 40-kDa, localizada no domínio V1 da V-ATPase. Essa proteína é codificada pelo gene ATP6V1C e está localizada na posição 22 do braço longo do cromossomo 8 (8q22.3). A subunidade C tem funções muito importantes em termos de controle do regulamento da dissociação reversível da V-ATPase.

Palabras clave : V-ATPases; transporte de protões; ATP6V1C1; domínio V1; domínio V0; subunidade C.

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