Resumo
São estudados o equilíbrio da oxigênio de hemoglobinas de Hypostomus e Pterygoplichthys e suas sensibilidades ao nucleosídio trifosfatos eritrocítico (NTP), ATP e guanosina trifosfato (GTP) para investigar o mecanismo pelo qual o sangue se adapta à respiração aérea e aquática, As hemoglobinas de ambas as espécies são heterogêneas. Todas as frações hemoglobinicas isoladas por focalização isoelétrica, revelaram uma alta sensibilidade a NTP, mas a GTP decresce a afinidade de O2 cerca de duas vezes tão efetivamente quanto a ATP. Foi encontrado um componente hemoglobínico catódico com um efeito Bohr revertido em Pterygoplichthys mas não em Hypostomus. Os dados são discutidos em relação à modulação do cofator in vivo, de afinidade pelo O2 do sangue e a importância adaptativa da heterogeneidade funcional de hemoglobinas de peixes.
SUMMARY
Oxygen equilibria of Hypostomus and Pterygoplichthys hemoglobins and their sensitivities to the erythrocytic nucleoside triphosphates (NTP), ATP and guanosine triphosphate (GTP) are studied to investigate the mechanisms by which blood adapts to air-and water-breathing. Hemoglobins of both species are heterogeneous. All hemoglobin fractions isolated by iso-electric focusing reveal a high sensitivity to NTP, but GTP depresses O2 affinity about twice as effectively as ATP. A cathodic hemoglobin component with a reversed Bohr effect was found in Pterygoplichthys but not in Hypostomus. The data are discussed in relation to the in vivo cofactor modulation of blood O2 affinity and the adaptive significance of functional heterogeneity of fish hemoglobins.
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— Versão original inglesa publicada em Comp. Biochem. Physiol. vol. 62 A (1). 1979.
Datas de Publicação
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Publicação nesta coleção
Dez 1978
