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Acta Amazonica

Print version ISSN 0044-5967On-line version ISSN 1809-4392

Acta Amaz. vol.8 no.4 supl.1 Manaus Dec. 1978

http://dx.doi.org/10.1590/1809-43921978084s251 

LEVANTAMENTO DAS PROPRIEDADES DE SANGUE E HEMOGLOBINAS DE PEIXES

Estudo das propriedades funcionais da hemoglobina de Hoplias malabaricus e Hoplerythrinus unitaeniatus *

Austen Riggs1 

Hans Jorgen Fyhn2 

Unni E. H. Fyhn2 

Robert W. Noble3 

1— Department of Zoology. University of Texas at Austin, Austin, Texas 78712, U.S.A.

2— Institute of Zoophysiology, University of Oslo, Blindern, Oslo 3 NORWAY.

3— Department of Medicine and Biochemistry, State University of New York, Buffalo, New York 14215, U.S.A.


Resumo

Hemolisados de Hoplias malabaricus e Hoplerythrinus unitaeniatus apresentaram padrões pouco nítidos de hemoglobina com 3 a 4 bandas, respectivamente, por eletroforesis alcalina em gel de disco. A afinidade da hemoglobina fracionada pelo oxigênio do Hoplerythrinus é cerca de um terço da do Hoplias; os valores do P50 para o Hoplias é cerca de 1,3 mm de Hg (pH 6,9 e 20ºC,. A adição de 1 mM ATP diminui a afinidade de oxigênio de cada hemoglobina 2,6 vezes. Ambas as hemoglobinas apresentam efeito Root e efeito Bohr; Δlog P50/Δ pH = -0,40 para hemoglobina fracionada no intervalo de pH 7 a 8. A velocidade de dissociação do oxigênio de cada hemoglobina é semelhante e é cineticamente homogênea com taxas de diminuição constante de 200-250 sec-1 no pH 6,2 para cerca de 25-26 no pH 7,7 com 1 mM ATP ou sem ele. A reação de combinação do CO para a hemoglobina do Hoplias é cineticamente heterogênea em todos os valores de pH e para a hemoglobina Hoplerythrinus em pH abaixo 7,5. As fases rápida e lenta explicam cerca da metade da reação observada. A heterogeneidade cinética e máxima em pH abaixo para ambas as hemoglobinas. A fase rápida para a hemoglobina do Hoplias é cerca de duas vezes mais do que para a hemoglobina do Hoplerythrinus.

Summary

Hemolysates from Hoplias malabaricus and Hoplerythrinus unitaeniatus show blurred hemoglobin patterns with 3 and 4 bands, respectively, by alkaline disc gel electrophoresis. The oxygen affinity of the stripped hemoglobin from Hoplerythrinus is about a third of that from Hoplias; the P50 value for Hoplias Hb is about 1.3 mm Hg (pH 6.9 and 20°C.). The addition of 1 mM ATP lowers the oxygen affinity of each hemoglobin 2.6 fold. Both hemoglobins show Root and Bohr effects; Δ log P50/Δ pH = — 0.40 for the stripped hemoglobins for the interval pH 7-8. The rate of dissociation of oxygen from each hemoglobin is similar and is kinetically homogeneous with rate constants decreasing from 200-250 sec-1 at pH 6.2 to about 25-26 at pH 7.7 with or without 1 mM ATP. The CO combination reaction for Hoplias hemoglobin is kinetically heterogeneous at all pH values and for Hoplerythrinus hemoglobin below pH 7.5. The fast and slow phases each account for about half the observed reaction. The kinetic heterogeneity is maximal at low pH for both hemoglobins. The fast phase for Hoplias hemoglobin is more than twice that for Hoplerythrinus hemoglobins.

Texto disponível apenas em PDF

*— Versão original inglesa publicada em Comp. Biochem Physiol. 62 A (1). 1979.

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