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Acta Amazonica

Print version ISSN 0044-5967On-line version ISSN 1809-4392

Acta Amaz. vol.8 no.4 supl.1 Manaus Dec. 1978

http://dx.doi.org/10.1590/1809-43921978084s293 

LEVANTAMENTO DAS PROPRIEDADES DE SANGUE E HEMOGLOBINAS DE PEIXES

Estudos funcionais dos componentes separados da hemoglobina de um bagre de respiração aérea, Hoplosternum littorale (Hancock)*

Robert L. Garlick1 

H. Franklin Bunn2 

Hans Jorgen Fyhn3 

Unni E. H. Fyhn3 

Joseph P. Martin4 

Robert W. Noble5 

Dennis A. Powers6 

1()— Department of Zoology, University of Texas, Austin, Texas, 78712, E.U.A.

2— Department of Medicine, Peter Bent Brigham Hospital, Havard Medical School, 721 Huntington, Avenue, Boston, Massachusetts, 02115, E.U.A.

3— Institute of Zoophysiology University of Oslo. Blindern, Oslo 3, Norway.

4— Duke University Marine Laboratory, Beuafort. North Carolina 28516, E.U.A.

5— Department of Medicine and Biochemistry, Veterans Administration Hospital, State University of New York, Buffalo, New York, 14215. E.U.A. Established Investigator of the American Heart Association.

6— Department of Biology, Johns Hopkins University Baltimore, Maryland, 21218, E.U.A.

Resumo

Foram isoladas as duas hemoglobinas, I e II do bagre de respiração aérea obrigatória Hoplosternum llttorale. A hemoglobina não fracionada apresenta alta atividade de oxigênio, efeito Bohr alcalino normal e efeito Root. Tanto o efeito Bohr quanto o efeito Root são aumentados por 1mM ATP. A hemoglobina I fracionada apresenta uma atividade relativamente alta de oxigênio, um efeito Bohr Inverso entre pH 6.0 e 8,0 (Δlog p50/ΔpH >0). porém sem apresentar efeito Root. Adição de 1mM ATP à hemoglobina I causa uma redução acentuada na afinidade oxigênio, mudança a um efeito Bohr alcalino normal (Δlog p50/Δ pH>0) mas não no efeito Root. A hemoglobina II fracionada apresenta menor afinidade de oxigênio a pH baixo e maior afinidade de oxigênio a pH alto que a hemoglobina I. A hemoglobina II apresenta um efeito Bohr alcalino acentuado que só é ligeiramente aumentado por 1mM ATP e um efeito Root a pH baixo que é aumentado por 1mM ATP. As velocidades de dissociação de O2 observadas e combinação de CO com os componentes I e II apresentam diferenças paralelas às observadas nas medições de equilíbrio de oxigênio.

Summary

The two hemoglobins, I and II of the obligate air-breathing catfish, Hoplosternum littorale have been isolated. The unfractionated stripped hemoglobin has a high oxygen affinity, a normal alkaline Bohr effect, and a Root effect. Both the Bohr and Root effects are enhanced by 1 mM ATP. Stripped hemoglobin I has a relatively high oxygen affinity a reversed Bohr effect bethween pH 6.0 and 8.0 (Δlog P50/Δ pH>0) but no Root effect. Addition of 1 mM ATP to Hb I causes a marked reduction in the oxygen affinity, a change to a normal alkaline Bohr effect (Δlog P50/Δ pH>0), but no Root effect. Stripped hemoglobin II has a lower oxygen affinity at low pH and a higher oxygen affinity at high pH than does hemoglobin I. Hemoglobin II shows a large alkaline Bohr effect which is only slightly increased by 1 mM ATP and a Root effect at low pH which is enhanced by 1 mM ATP. The observed rates of O2dissociation and of CO combination with components I and II show differences which parallel those observed in the oxygen equilibrium measurements.

Texto disponível apenas em PDF

*— Versão original inglesa publicada em Comp. Biochem. Physiol. vol. 62A(1). 1979.

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