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Clearing factor pancreático

Clearing factor pancreatic

Resumos

Dosou-se o "clearing factor" (lipase lipoproteica), em pâncreas de ratos normais após serem submetidos a algumas condições experimentais. As seguintes conclusões podem ser extraídas: a) O pãncreas é o órgão mais rico nesta enzima (8 vezes mais que o tecido adiposo, até então considerado o mais rico em CF); b) O jejum total de 48 horas diminui significamente a atividade de CF; c) O complamin, o derivado do ácido nicotínico, agindo sobre a arteriosclerose experimental, não afeta a atividade da enzima; d) O ácido épsilon-aminocapróico (AEAC) potente antagonista da heparina, inibe a ativdade do Cf pancreático; e) Ratos com arteriosclerose experimental apresentam níveis diminuídos desta enzima no pâncreas.


Pancreatic lipoprotein lipase has been studied in pancreas of normal rat and after submitting these animals to several experiments. The conclusions are the follwing: a) pancreas is very rich in this enzyme (8 times more than adipose tissue). b)Total activation of 48 hours decreases significantty lipoprotein lipase ativity of pancreas. c) Complamin a, derivative of nicotinic acid (having some activity against) experimental atherogenesis), does not affect activity ofthe pancreatic enzyme.


RESUMOABSTRACT

Clearing factor pancreático

Helion Povoa Junior1

Neusa Marcondes1

Jorge Oliveira

Instituto Oswaldo Cruz, Rio de Janeiro, Brasil

Dosou-se o "clearing factor" (lipase lipoproteica), em pâncreas de ratos normais após serem submetidos a algumas condições experimentais. As seguintes conclusões podem ser extraídas: a) O pãncreas é o órgão mais rico nesta enzima (8 vezes mais que o tecido adiposo, até então considerado o mais rico em CF); b) O jejum total de 48 horas diminui significamente a atividade de CF; c) O complamin, o derivado do ácido nicotínico, agindo sobre a arteriosclerose experimental, não afeta a atividade da enzima; d) O ácido épsilon-aminocapróico (AEAC) potente antagonista da heparina, inibe a ativdade do Cf pancreático; e) Ratos com arteriosclerose experimental apresentam níveis diminuídos desta enzima no pâncreas.

Pancreatic lipoprotein lipase has been studied in pancreas of normal rat and after submitting these animals to several experiments. The conclusions are the follwing: a) pancreas is very rich in this enzyme (8 times more than adipose tissue). b)Total activation of 48 hours decreases significantty lipoprotein lipase ativity of pancreas. c) Complamin a, derivative of nicotinic acid (having some activity against) experimental atherogenesis), does not affect activity ofthe pancreatic enzyme.

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Datas de Publicação

  • Publicação nesta coleção
    25 Jun 2009
  • Data do Fascículo
    1974
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