Propriedades funcionais de concentrado protéico extrusado de sementes de girassol

Propriedades Funcionais de Concentrado Protéico Extrusado de Sementes de Girassol

Elenice H. Murate^I; Sandra H. Prudencio-FerreiraII^*

^IDepartamento de Nutrição - UFPR - Cx. Postal 19001, 80060-240, Curitiba - PR

^IIDepartamento TAM-UEL - Cx. Postal 6001, 86051-970, Londrina - PR

ABSTRACT

Functional properties of sunflower protein concentrate extruded at 135, 143 and 151°C with 20 and 24% moisture (dry basis) were evaluated. Extrusion resulted in increasing protein solubility in water, fat and water absorption, emulsifying activity and capacity, emulsion stability and foaming capacity but, foam stability did not change. Protein solubility of extruded and non extruded protein concentrate, as a function of pH, were lower in the interval of 4.0 to 6.0, with a solubility increase above pH 7,0 for the non extruded concentrate.

Palavras chaves: proteína, girassol, extrusão, propriedades funcionais

RESUMO

Propriedades funcionais de concentrado protéico de sementes de girassol extrusado a 135, 143 e 151ºC e com 20 e 24% de umidade (base seca) foram avaliadas. Os resultados demonstraram que a extrusão, dependendo das condições, provocou um aumento nos valores de solubilidade da proteína em água, capacidade de absorção de água e gordura, capacidade e atividade emulsificante, estabilidade da emulsão, capacidade de formação de espuma, porém não alterou a propriedade de estabilidade de espuma do concentrado protéico. A solubilidade das proteínas do concentrado protéico extrusado e não extrusado em função do pH foi menor no intervalo de 4,0 a 6,0 e houve um aumento significativo a partir do pH 7,0 para a amostra não extrusada.

INTRODUÇÃO

O girassol (Helianthus annuus L.) é a quarta oleaginosa mais produzida no mundo (Holz, 1997). Atualmente, a produção de suas sementes no Brasil não passa de 7,5 mil toneladas, mas apresenta grandes perspectivas de implementação, com o incentivo à sua produção e investimentos em melhoria genética de variedades adaptadas às condições climáticas e de solo (Silveira et al ; 1993, Castiglioni, 1993; Pfau, 1994).

As sementes de girassol, além de seu alto rendimento em óleo, são também uma fonte potencial de proteínas. A farinha desengordurada destas sementes descascadas contém cerca de 60% de proteínas e é isenta de quaisquer componentes tóxicos conhecidos (Kabirullah & Wills, 1982). Essas proteínas são constituídas principalmente de globulinas e glutelinas (Prasad, 1990), possuem alta digestibilidade (90%) e valor biológico (60 – 70%) quando comparadas com a maioria das outras proteínas de oleaginosas (Kabirullah & Wills, 1982). Embora deficientes em lisina, contêm altos níveis de outros aminoácidos essenciais, principalmente aminoácidos sulfurados (Lin et al. ,1974).

As proteínas de sementes de girassol possuem propriedades organolépticas e funcionais que as tornam úteis em alimentos processados como substitutos da carne, em enriquecimento de pães, massas e biscoitos, formulações lácteas e na suplementação de farinha de soja para alimentos infantis (Rossi & Barbieri, 1983; Claughton & Pearce, 1986; Sripad & Narasinga Rao, 1987; Sosulski, 1989; Sotillo & Hettiarachchy, 1994).

A funcionalidade é um elemento crítico no desenvolvimento de uma nova fonte protéica, que deve ao lado do valor nutricional, ser considerado na produção de um novo alimento ou ingrediente que possa ser assimilado (Kinsella, 1978). O emprego de resíduos protéicos é desejável na alimentação humana pelo seu valor nutricional e relativo baixo custo, porém sua utilização depende de processos tecnológicos para transformá-los em ingredientes alimentares com propriedades funcionais aceitáveis.

As propriedades funcionais de proteínas podem ser melhoradas por procedimentos que modifiquem a sua estrutura. A extrusão termoplástica é uma alternativa para modificação física de constituintes alimentares, tais como a proteína.

A utilização do processo de extrusão termoplástica de materiais vegetais para produção de proteínas texturizadas envolve a modificação da estrutura, forma, textura e aparência do produto (Kinsella, 1978; Harper, 1984). Durante a extrusão as proteínas nativas são desnaturadas, ocorrendo dissociação e afrouxamento das moléculas permitindo, assim o alinhamento no sentido do fluxo. Na matriz da extrusora ocorre a reestruturação das moléculas através de pontes dissulfeto, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas e eletrostáticas (Hager, 1984; Prudencio-Ferreira & Arêas, 1993; Li & Lee, 1996) alterando a textura do produto após resfriamento e determinando mudanças nas suas características funcionais (Kinsella, 1976; Kinsella, 1978; Harper, 1986).

O objetivo deste trabalho foi avaliar os efeitos da extrusão termoplástica sobre as propriedades emulsificantes, espumantes, de absorção de água e gordura e sobre a solubilidade das proteínas de concentrado protéico de sementes de girassol.

MATERIAL E MÉTODOS

Preparo das amostras: Sementes de girassol descascadas foram trituradas e desengorduradas com n-hexano por 48 horas empregando-se extrator Soxhlet de vidro. Secou-se o material desengordurado em estufa ventilada a 50 ± 2°C por 12 horas para a evaporação do solvente. O material foi moído em moinho de faca (marca Tecnal), acondicionado em sacos de polietileno e armazenado à temperatura ambiente (25 ± 2°C). Para a obtenção do concentrado protéico foram realizadas três extrações com etanol 70%, numa proporção de 5:1, ajustando-se o pH em 4,5 com HCl 1N, segundo o método descrito por Salgado & Chieus (1988).

Ajustou-se a umidade do concentrado protéico obtido em 20 e 24% (base seca) por aspersão direta de água destilada, homogeneização e passando o material várias vezes por peneiras. As amostras acondicionadas em sacos de polietileno selados foram armazenadas em câmara fria por 24 horas e daí retiradas 2 horas antes da extrusão. A seqüência de extrusão das amostras foi estabelecida por sorteio

Extrusão Termoplástica: A extrusão foi efetuada em extrusora marca Cerealtec International, mod. CT-L15, de rosca única, com rotação de 160 rpm, matriz de 4 mm de diâmetro e fluxo de alimentação constante. Foi utilizada rosca com taxa de compressão de 3:1, temperaturas de 135, 143 e 151 ºC na zona de aquecimento e no cabeçote e temperatura de 80ºC na primeira zona.

As amostras extrusadas e não extrusadas foram moídas em moinho de faca e classificadas em malha fina, sendo utilizado o material retido entre 0,177 e 0,149 mm para as análises efetuadas.

Composição Química: Os teores de umidade, lipídeos, proteínas, fibra bruta e cinzas foram determinados de acordo com os métodos descritos pela AOAC (1990).

Solubilidade da proteína: A solubilidade da proteínaem água foi determinada em pH de 3 a 10, de acordo com o método descrito por Canella (1978) com algumas modificações. Misturou-se 1 g de amostra em 50 ml de água destilada, ajustando-se o pH com HCl 0,5 N ou NaOH 0,5N, em constante agitação. O material foi centrifugado (centrífuga marca Fanem, mod. 204 N) a 3000 x g por 20 minutos e filtrado em papel Whatman n° 3. O teor de proteína no filtrado foi determinado pelo método de Lowry et al. (1951) e o teor de proteína total pelo método de Kjeldahl, utilizando-se o fator de conversão 5,7. A solubilidade da proteína foi determinada como: (quantidade de proteína no sobrenadante/quantidade de proteína total)x100.

Capacidade de absorção de água ou gordura: A capacidade de absorção de água ou gordurafoi medida através do método descrito por Lin et al. (1974). Uma suspensão com 3 ml de água destilada e 0,5 g de amostra foi preparada em tubo cônico de centrífuga graduado de 12 ml. O conteúdo foi agitado em agitador de tubos (marca Fanem) por um minuto com um fio de arame para dispersar a amostra. Após repouso de 30 minutos, o material foi centrifugado (centrífuga marca Excelsa Baby Fanem, mod. 208N) a 1500 x g por 25 min. A diferença entre a quantidade de água adicionada e a água sobrenadante foi tomada como medida aproximada da absorção de água. A capacidade de absorção de água foi expressa como a quantidade de água absorvida por 100 g de amostra. A capacidade de absorção de gordura foi determinada pelo mesmo método, substituindo-se a água por óleo e expressa como a quantidade de óleo absorvido por 100 g de amostra.

Propriedades emulsificantes: A atividade emulsificante e estabilidade da emulsão foram determinadas pelo método descrito por Yasumatsu et al. (1972), com algumas modificações. Preparou-se uma suspensão com 0,7 g de amostra em 10 ml de água destilada e 10 ml de óleo de milho (marca Milleto) em becker de 100 ml. A suspensão foi emulsificada em agitador de haste (marca Fanem, mod. 256), em agitação média por um minuto. A emulsão foi dividida em tubos cônicos de centrífuga de 12 ml e centrifugados (centrífuga marca Excelsa Baby Fanem, mod. 208 N) a 1500 x g por 5 minutos. A atividade emulsificante foi calculada como: (volume da camada emulsificada/volume total no tubo) x 100.

Para a determinação da estabilidade da emulsão, a emulsão preparada conforme procedimento acima apresentado, foi aquecida em banho maria (80°C) por 30 minutos e resfriada com água corrente por 15 minutos. A emulsão foi dividida em dois tubos de centrífuga e centrifugados (centrífuga marca Excelsa Baby Fanem mod. 208 N) a 1500 x g por 5 minutos. A estabilidade da emulsão foi expressa como: (volume da camada emulsificada remanescente/volume total da camada emulsificada) x 100.

A capacidade emulsificante foi determinada segundo o método descrito por Wang & Kinsella (1976), com modificações. Homogeneizaram-se 200 mg de proteína em 10 ml de água destilada utilizando-se um agitador de haste (marca Fanem, mod. 256) em velocidade média. Após 30 segundos em dispersão, adicionou-se óleo de milho (marca Milleto) à mistura em agitação através de uma bureta numa razão de 0,8 ml/minuto. O ponto de inversão de fase foi registrado através do aumento da resistência elétrica da emulsão, utilizando-se um voltímetro. A capacidade emulsificante foi calculada como a quantidade de óleo emulsificado por grama de proteína da amostra.

Propriedades espumantes: A capacidade de formação de espuma foi determinada de acordo com o procedimento apresentado por Yasumatusu et al. (1972), com algumas modificações. Uma suspensão de 1,5 g de amostra em 50 ml de água destilada foi preparada em proveta de 250 ml e agitada com agitador de haste (marca Fanem, mod. 256) por um minuto em agitação média. A porcentagem de aumento de volume foi calculado com base nos volumes inicial e após a formação da espuma de acordo com Canella (1978).

A proveta contendo a espuma obtida foi mantida em repouso à temperatura ambiente por 30 minutos e mediu-se a estabilidade da espuma através da porcentagem de redução do volume.

Análise Estatística: O delineamento utilizado foi inteiramente ao acaso, com as combinações das variáveis temperaturas de extrusão e umidades das amostras, sendo que os experimentos foram realizados com duas repetições. Os resultados foram analisados por análise de variância (ANOVA) através do teste F e aplicado o teste de comparação de médias de Tukey, utilizando-se o programa estatístico SAS (Statistical Analysis System, 1985).

RESULTADOS E DISCUSSÃO

A composição aproximada das sementes descascadas, da farinha desengordurada e do concentrado protéico de girassol estão apresentadas na Tabela 1.

A utilização de etanol 70% em pH ácido tem a finalidade de extrair os compostos fenólicos e carboidratos solúveis. No, entanto, este tratamento extraiu apenas 6,36% dos carboidratos presentes na farinha, resultando num ligeiro aumento no teor de proteínas. O ácido clorogênico, principal composto fenólico, pode sofrer reações de oxidação em meio alcalino ou sofrer a ação da polifenol oxidase, desenvolvendo cor verde a marrom devido à interação entre os produtos de oxidação e as proteínas, e dessa forma diminuindo o valor nutritivo e digestibilidade da proteína (Saeed & Cheryan, 1989; Venktesh & Prakash, 1993).

Conforme mostrado na Tabela 2, a solubilidade das proteínas do concentrado protéico não extrusado em pH 5,0 (pH do concentrado após a extração) foi a mais baixa, porém diferiu significativamente somente das amostras extrusadas a 135°C e 24% de umidade e 151°C e 24% de umidade. Bastos & Arêas (1993) também obtiveram valores de solubilidade protéica mais elevados após a extrusão de pulmão bovino desengordurado.

A solubilidade da proteína do concentrado não extrusado reflete as condições de extração como temperatura e pH, sendo que este foi mantido próximo de 5,0, onde a interação proteína-proteína é máxima e a solubilidade é mínima (Rossi & Germondari, 1982). Além disso, estudos indicam que tratamentos térmicos e a utilização de solventes puros ou em misturas com água para obtenção de concentrado protéico de girassol desnaturam as proteínas dimuindo sua solubilidade (Sripad & Narasinga Rao, 1987; Prasad, 1990).

Na Figura 1 estão demonstrados os perfis de solubilidade das proteínas do concentrado protéico extrusado e não extrusado em função do pH. Em valores de pH entre 4,0 e 6,0, a solubilidade das proteínas das amostras extrusadas foram ligeiramente mais elevadas que a da a amostra não extrusada, possivelmente devido ao rearranjo das ligações intermoleculares das proteínas durante o processo de extrusão. A partir de pH 7,0, a amostra não extrusada apresentou valor de solubilidade protéica significativamente mais elevado, indicando que o tratamento térmico e mecânico da extrusão promoveu a insolubilização das proteínas. Esse comportamento é semelhante àquele descrito para proteínas de soja e de trigo após a extrusão (Burgess & Stanley, 1976; Hager,1984; Li & Lee,1996).

Como demonstrado na Tabela 3, a amostra com 20% de umidade submetida à extrusão a 151°C apresentou valor de absorção de água mais elevado. Este foi o único tratamento que diferiu significativamente da amostra não extrusada, diferindo também das amostras contendo 20 e 24% de umidade extrusadas a 143 e 135°C, respectivamente. Para uma determinada umidade da amostra houve aumento da capacidade de absorção de água com aumento da temperatura de extrusão.

Bhattacharya & Hanna (1988) verificaram que a extrusão resultou num pequeno mas significativo aumento da capacidade de absorção de água de glúten de milho. Enquanto que para Bastos & Arêas (1990) o processo de extrusão não causou alterações na capacidade de absorção de água das proteínas de pulmão bovino seco e desengordurado com diversos solventes.

As amostras extrusadas a 143 e 151°C com 20 e 24% de umidade, apresentaram um aumento significativo na capacidade de absorção de gordura. Não houve diferença significativa entre a amostra não extrusada quando comparadas com as amostras com 24% de umidade extrusadas a 135 e 143°C e com 20% de umidade extrusada a 151°C para esta propriedade. Além disso, o aumento da temperatura de extrusão da amostra com 20% de umidade provocou uma diminuição da absorção de gordura, enquanto que para a amostra com 24% de umidade o aumento da temperatura de extrusão resultou num aumento desta propriedade (Tabela 3).

Venktesh & Prakash (1993) verificaram que o tratamento térmico das sementes de girassol a 150ºC causava um aumento da capacidade de absorção de gordura das proteínas. Cabral et al. (1997) notaram que o aumento da pressão de homogeneização de leite de soja ocasionava um aumento linear nos valores de absorção de gordura das proteínas. Estes autores sugeriram que a desnaturação térmica ou mecânica sofrida palas proteínas tenha contribuído para exposição de grupos hidrofóbicos que puderam se ligar a gordura.

A capacidade de hidratação de proteína é o resultado da ligação da água com os aminoácidos hidrofílicos da superfície da molécula (Damodaran, 1994). A absorção de gordura varia em função do número de grupos hidrofóbicos expostos da proteína e da interação destes com as cadeias hidrofóbicas da gordura (Dench et al., 1981; Lin et al. 1974).

Dependendo das condições, a extrusão pode ter provado alterações estruturais nas moléculas de proteínas expondo mais sítios hidrofílicos, permitindo maior absorção e ligação de água (Bhattacharya, 1986) e também sítios não polares (Kinsella, 1976) que puderam se ligar à gordura e aumentar a capacidade de absorção de gordura.

Houve um aumento significativo de todas as propriedades emulsificantes do concentrado protéico após a extrusão em qualquer uma das condições testadas.(Tabela 4).

A capacidade de formação de espuma da amostra extrusada a 151°C com 20% de umidade foi a mais elevada, diferindo significativamente dos valores obtidos para as amostras não extrusada e extrusada a 151°C com 24% de umidade. A amostra não extrusada apresentou o menor valor, não diferindo das amostras extrusadas a 135 e 151°C com 24% de umidade e 143°C com 20% de umidade. Não houve diferença significativa entre os tratamentos para estabilidade de espuma, conforme demonstrado na Tabela 5.

Bastos e Arêas (1990) não observaram alterações significativas na capacidade emulsificante de proteínas de pulmão bovino após a extrusão. Venktesh e Prakash (1993) verificaram que os valores de atividade emulsificante de amostras de farinha de girassol cujas sementes foram submetidas a tratamentos térmicos drásticos ou de alta pressão foram superiores ao da amostra sem tratamento, ocorrendo o efeito inverso quanto a capacidade emulsificante e espumante e a estabilidade da emulsão e da espuma.

A justificativa para tais resultados, foi a desnaturação protéica resultando numa maior exposição de grupos hidrofóbicos que foi correlacionado positivamente com a atividade emulsificante e negativamente com a estabilidade da espuma; e na queda de solubilidade das proteínas que foi correlacionada com a diminuição da capacidade emulsificante e espumante e da estabilidade da emulsão e da espuma.

Os efeitos térmico e mecânico da extrusão podem ter desnaturado parcialmente as proteínas e assim as moléculas se tornaram mais afrouxadas resultando no aumento da solubilidade (Tabela 2), da hidrofobicidade de superfície e da flexibilidade da molécula. Isso pode ter facilitado a migração e adsorsão das moléculas de proteínas na interface óleo-água ou ar-água, onde devido a um rearranjo e interações moleculares, diminuíram a tensão interfacial e formaram filmes espessos e coesos ao redor das gotículas de óleo ou ar resultando numa melhora das propriedades emulsificantes e espumantes (Damodaran, 1994).

As propriedades funcionais das proteínas dependem das características intrínsecas como estrutura e conformação, que por sua vez dependem de fatores do meio como temperatura, concentração protéica, força iônica e pH (German & Phillips, 1994; Damodaran,1994). Além disso, a presença de outros componentes como carboidratos e lipídeos e os métodos utilizados para as avaliações podem ter interferido nos resultados obtidos (Venktesh & Prakash,1993; Damodaran,1994).

Received: June 18, 1997;

Revised: June 03, 1998;

Accepted: June 06, 1998.

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Autor para correspondência

Datas de Publicação

• Publicação nesta coleção
  26 Maio 2011
• Data do Fascículo
  1999

Histórico

• Recebido
  18 Jun 1997
• Revisado
  03 Jun 1998
• Aceito
  06 Jun 1998