A peroxidase de pessego foi purificada 28,9 vezes por cromatografia de DEAE-celulose, Sephadex G-100 e hidroxiapatite. A enzima purificada mostrou um único pico de atividade apresentando pH ótimo de 5,0 e temperatura de 40ºC. A energia de ativação para a reação foi 7,97 kcal/mol. A enzima mostrou-se termolábil na faixa de 60 a 80ºC, e com uma inativação rápida a 80ºC. A eletroforese em gel de poliacrilamida do transcurso da inativação a 70ºC mostrou uma só banda de atividade. Diferentes tipos de açucares aumentaram a estabilidade térmica da atividade enzimática, na seguinte ordem: sacarose> lactose>glicose>frutose. Medida da atividade residual mostrou um efeito estabilizante da sacarose a várias relações temperatura/concentração (10 a 40%, p/p). A energia de ativação para inativação aumentou com aumento crescente da concentração de sacarose de 0-20% (p/p). Após inativação a 70ºC e 75ºC a enzima foi capaz de ser reativada até 40% da atividade inicial quando armazenada a 30ºC
