A pectinesterase foi extraída da batata (cultivar do alfa), purificada e parcialmente caracterizada. O protocolo usado levou a uma proteína purificada 58,8 vezes (51 850,2 units/mg da proteína) com uma recuperação de 15,5 % da atividade da proteína. A enzima purificada apresentou um peso molecular de 27 kDa e seu ponto isoelétrico foi ao redor 4,5. A pectinesterase exibiu pH e temperatura ótimos de respectivamente 8,0 e 60°C. A enzima purificada apresentou um único pico simétrico de atividade específica após as etapas de cromatografia. A homogeneidade da pectinesterase purificada foi confirmada por filtração em gel e por eletroforese em gel de poliacrilamida.
