Um maltooligossacarideo obtido a partir de amilase produzida por B. circulans GRS 313 foi imobilizada em alginato de sódio. A atividade enzimática foi afetada pelo tamanho da partícula. Partículas com 2mm foram as mais efetivas na hidrólise. Constantes cinética Km e Vmax foram estimadas e afetadas pelo tamanho das partículas. A atividade catalítica da enzima foi estuda na presença de diferentes tipos de amido e íons metálicos. HgCl2, CuSO4 e FeCl3 provocaram inibição na enzima. As condições de reação (temperatura e pH) foram otimizadas utilizando a metodologia da superfície de resposta. Em pH ótimo de 4,9 e temperatura de 57 ºC, a atividade aparente foi de 25.6 U/g de partículas, resultando num acréscimo de mais de 2 vezes na atividade da enzima. A imobilização da enzima mostrou uma alta estabilidade operacional pela retenção de 85% de sua atividade inicial após sete ciclos de utilização.
