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Concanavalin A-reactive nuclear matrix glycoprotein

A capacidade de ligação da concanavalina A (Con A) a regiões condensadas de eucromatina e heterocromatina foi investigada em núcleos de eritrócito de frango (CEN), hepatócitos de rato, células meristemáticas de Zea mays mays e em cromossomos politênicos de Drosophila melanogaster após hidrólise com HCl 4 N para determinar a ocorrência de ligação preferencial em bandas e heterocromatina. A variação da massa seca foi investigada em CEN por microscopia de interferência, e reações de Feulgen e Con A foram empregadas para todos os materiais para correlacionar os loci de ambas reações. As quantificações e verificações topológicas foram levadas a efeito por análise de imagens (citometria de alta performance). Foi observado que a hidrólise por HCl 4 N causou uma importante perda de massa seca em CEN, permanecendo um nível correspondente ao conteúdo médio de massa seca de DNA. Neste material a ligação com Con A foi restrita ao envelope nuclear, reforçando a idéia da ausência da matriz nuclear nessas células. Os demais tipos celulares exibiram áreas reativas de cromatina condensada e heterocromatina. Este fato permite especular o papel desempenhado por proteínas Con A-positivas no mecanismo de condensação cromatínica. Esta estrutura glicoprotéica contribuiria para uma maior estabilidade físico-química da cromatina condensada, especificamente da heterocromatina, e também para suas propriedades reológicas.


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