Neste estudo, simulações de dinâmica molecular (MD) e docking foram realizadas a fim de investigar o sítio de ligação e as interações de 61 inibidores com o receptor de kinase-5 do tipo ativina (ALK5). Uma simulação MD foi realizada sobre o receptor para obter sua conformação em água. A análise de docking revelou que interações do tipo ligação hidrogênio e hidrofóbicas desempenham papéis importantes no complexo inibidor-ALK5. Estas interações foram confirmadas por cristalografia de raios X. Além disso, para estudar a estabilidade da conformação do receptor, uma segunda simulação MD sobre o complexo foi realizada em um ambiente aquoso. O raio de giro para o complexo mostrou que a conformação de ALK5 não muda na presença do inibidor. Foram calculados 134 descritores obtidos da estrutura molecular e docking; os mais viáveis foram usados em relações quantitativas entre estrutura química e atividade biológica (QSAR). A regressão de vetores-suporte baseada em mínimos quadrados (LS-SVR) apresentou um modelo confiável com Q² = 0,837 e R = 0,917. Finalmente, os tipos de interações e propriedades dos descritores foram usados para propor novos inibidores.
