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Acta Amazonica

Print version ISSN 0044-5967On-line version ISSN 1809-4392

Acta Amaz. vol.8 no.4 supl.1 Manaus Dec. 1978

http://dx.doi.org/10.1590/1809-43921978084s191 

LEVANTAMENTO DAS PROPRIEDADES DE SANGUE E HEMOGLOBINAS DE PEIXES

Estudo das propriedades funcionais das hemoglobinas de Osteoglossum bicirrhosum e Arapaima gigas *

Maria Isabel Galdames Portus1 

Robert W. Noble2 

Martha Farmer3 

Dennis A. Powers4 

Austen Riggs5 

Maurizio Brunori6 

Hans J. Fyhn7 

Unni E. H. Fyhn7 

1— Instituto Nacional de Pesquisas da Amazônia, Caixa Postal 478, 69000 Manaus, Amazonas, Brasil.

2— Departments of Medicine and Biochemistry, SUNY at Buffalo, Veterans Administration Hospital, Buffalo, New York 14215, Established Investigator of the American Heart Association.

3— Duke University Marine Laboratory, Beaufort, North Carolina 28516.

4— Department of Biology, Johns Hopkins University, Baltimore, Maryland 21218.

5— Department of Zoology, University of Texas, Austin, Texas 78712.

6— CNR Centre for Molecular Biology, Institutes of Chemistry and Biochemistry, Faculty of Medicine, University of Rome, Rome, Italy.

7— Institute of ZoophyslologyUniversity of Oslo, P.O. Box 1051, Blindern, Oslo 3, Norway.


Resumo

Têm sido estudados os efeitos de pH e fosfatos orgânicos no equilíbrio e propriedades cinéticas na união de ligantes das hemoglobinas de dois peixes relacionados à Amazônia, Osteoglossum bicirrhosum de respiração branquial obrigatória e Arapaima gigas, de respiração aérea obrigatória. As hemoglobinas de ambos os peixes exibem, um efeito Root, a mínima afinidade pelo oxigênio esta associada com a completa perda da cooper atividade na união do ligante. Nesta baixa afinidade, estado T, há uma grande heterogeneidade das unidades de ambas as hemoglobinas como é evidenciado pelo coeficiente de Hill menor a, unidade e a cinética bifásica na combinação de monóxido de carbono. A maior diferença nas propriedades das hemoglobinas destes dois peixes é encontrada a pH altos (acima de pH 8) onde ambas as hemoglobinas exibem sua mais alta afinidade pelo ligante. Aqui ambas as hemoglobinas diferem em sua afinidade e cooperatividade com a qual elas se unem a seus ligantes, tendo a hemoglobina de Arapaima a menor afinidade porém a mais alta cooperatividade.

Summary

The effects of pH and organic phosphate on the equilibrium and kinetic properties of the binding of ligands to the hemoglobins of two related Amazonian fish, Osteoglossum bicirrhosum, an obligate water breather, and Arapaima gigas, an obligate air breather, have been studied. The hemoglobins of both fish exhibit a Root effect, and the minimum oxygen affinity is associated with the complete loss of cooperative ligand binding. In this low affinity, T state, there is great subunit heterogeneity in both hemoglobins as evidenced by Hill coefficients well below unity and biphasic carbon monoxide combination kinetics. The greatest difference in the properties of the hemoglobins of these two fish is found at high pH (above pH 8) where both hemoglobins exhibit their highest ligand affinities. Here the hemoglobins differ both in the affinity and cooperativity with which they bind ligands, Arapaima hemoglobin having the lowest affinity but the highest cooperatively.

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*— Versão original inglesa publicada em Comp. Biochem. Physiol. vol. 62A (1). 1979.

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