A Serina Hidroximetiltransferase de Plasmodium falciparum nunca foi vista como alvo para a quimioterapia antimalarial, possivelmente devido a sua grande similaridade seqüencial com a enzima humana. Esta similaridade sugere que este parasita pode ser incapaz de mutar esta enzima para desenvolver resistência à quimioterapia. Neste trabalho, diferenças observadas no comportamento dinâmico dos sítios ativos da estrutura cristalográfica da enzima humana e um modelo, por homologia, da enzima do parasita, ambos complexados com glicina, como N-glicina-[3-hidróxi-2-metil-5-fosfonooximetil-piridin-4-il-metano], e ácido 5-formil-6-hidrofólico, foram utilizadas para o planejamento de inibidores seletivos desta enzima como novos potenciais antimalariais. Estes potenciais inibidores são derivados do ácido 5-formil-6-hidrofólico com diferentes cargas e comprimentos de cauda. Simulações por dinâmica molecular e estimativas das energias de interação dos compostos nos sítios ativos de ambas as enzimas mostraram que os compostos com carga líquida negativa e caudas curtas ou caudas longas e anfóteras, seriam potencialmente mais seletivos em relação à enzima do parasita.
