CONTEXTO E OBJETIVO: A enzima aspartato aminotransferase apresenta o piridoxal fosfato como coenzima, oriunda da piridoxina existente em alimentos vegetais frescos. A anemia sideroblástica responsiva à vitamina B6, mielofibrose e síndrome de Peyronie respondem a altas doses de piridoxina. O objetivo foi investigar a máxima resposta da aspartato aminotransferase à suplementação oral com piridoxina. TIPO DE ESTUDO E LOCAL: Experimento controlado, na Seção de Hematologia, Instituto Adolfo Lutz. MÉTODOS: A atividade da aspartato aminotransferase eritrocitária foi determinada (antes e após) em voluntários que receberam suplementação por 15-18 dias (30 mg, 100 mg e 200 mg diariamente). Estudo in vitro também foi realizado, com sangue de sete indivíduos. As atividades enzimáticas antes e após a incubação foram determinadas, seguindo o mesmo protocolo do estudo in vivo. RESULTADOS: O estudo in vivo revelou um aumento gradativo da saturação da aspartato aminotransferase com doses crescentes de piridoxina. 83% de saturação foi alcançada com 30 mg diariamente, 88% com 100 mg e 93% com 200 mg. O estudo in vitro não revelou saturação de 100%. CONCLUSÕES: Tanto in vivo quanto in vitro, não se revelou saturação completa da aspartato aminotransferase por sua coenzima piridoxal-5-fosfato nos eritrócitos. Entretanto, a dose de 200 mg diariamente poderia ser empregada com segurança no tratamento da anemia sideroblástica, mielofibrose e síndrome de Peyronie. Embora a saturação máxima nos eritrócitos não seja atingida, os eritroblastos e outras células nucleadas que contenham as organelas citoplasmáticas certamente atingirão a saturação completa, possivelmente à razão dos resultados obtidos nas doenças citadas.
Aspartato aminotransferase; Anemia sideroblástica; Mielofibrose; Piridoxina; Fosfato de piridoxal
