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Acta Amazonica

Print version ISSN 0044-5967On-line version ISSN 1809-4392

Acta Amaz. vol.8 no.4 supl.1 Manaus Dec. 1978

http://dx.doi.org/10.1590/1809-43921978084s185 

LEVANTAMENTO DAS PROPRIEDADES DE SANGUE E HEMOGLOBINAS DE PEIXES

Equilíbrio e cinética de união de oxigênio e monóxido de carbono à hemoglobina do peixe pulmonado sul americano Lepidosiren paradoxa *

Charles Phelps1 

Martha Farmer2 

Harts J. Fyhn3 

Unni E. H. Fyhn4 

Rohert L. Garlick4 

Robert W. Noble5 

Dennis A. Powers6 

1— Department of Biological Sciences, University of Lancaster, Lancaster LA1 4YO, Lancs, U.K.

2— Duke University, Marine Laboratories, Beaufort, N.C. 26516.

3— Zoological Institute. University of Oslo, Blindern, Oslo 3, Norway.

4{) — Department of Zoology. University of Texas at Austin, Austin, Texas 78712.

5— Dept. of Medicine & Biochemistry, Veterans Administration Hospital, S.U.N.Y., Buffalo, New York 14215., Established Investigator of the American Heart Association.

6— Department of Biology, Johns Hopkins University, Baltimore, Maryand 21218.


Resumo

A hemoglobina do peixe pulmonado sul americano Lepidosiren paradoxa só apresenta um componente. Os equilíbrios desta proteína respiratória foram investigados tanto no sangue como na hemoglobina purificada. Há um marcado efeito Bohr alcalino normal, assim como uma marcada sensibilidade a fosfatos orgânicos nas soluções de hemoglobina. Os estudos da dependência de pH na cinética da dissociação de oxigênio podem ser interpretados em termos de um efeito Bohr normal. A cinética de combinação de monóxido de carbono apresenta uma dependência de pH pouco usual. Estes resultados são discutidos em termos do modelo de dois estados de Monod, Wyman & Changeux (1965).

Summary

The haemoglobin of the South American lungfish Lepidosiren paradoxa has a single component. The equilibria of this respiratory protein with oxygen have been investigated both in the blood and with the purified haemoglobin. There is a substantial, normal, alkaline Bohr effect and marked sensitivity to organic phosphates in the haemoglobin solutions. Studies on the pH dependence of the kinetics of oxygen dissociation can be interpreted in terms of a normal Bohr effect. The kinetics of combination of carbon monoxide have an unusual pH dependence. These findings are discussed in terms of the two state model of Monod, Wyman and Changeux (1965).

Texto disponível apenas em PDF

*— Versão original inglesa publicada em Comp. Biochem. Physiol. vol. 62A(1). 1979.

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